Duplicate
Export
Register
BIOQUIMICA
1 Flashcard Deck
Send to Chat
AI Edit
Normal Text
Highlight
Untitled Flashcards
Study
¿Qué estudia la Bioquímica?
Características de los sistemas vivos
Los sistemas vivos crecen, se mueven, se reproducen, se adaptan, responden a estímulos (irritabilidad), desarrollan reacciones químicas metabólicas y se organizan.
Características de una célula
Una célula tiene un programa genético específico (genes), posee una membrana celular, presenta una maquinaria que utiliza la energía (enzimas) y una maquinaria para sintetizar proteínas (transcripción).
Componentes de la célula
Los componentes de una célula incluyen el núcleo (centro operativo que guarda, transcribe y replica ADN), ribosomas (leen la secuencia de ARN mensajero y traducen el código genético formando proteínas), mitocondria (produce la mayor parte de la energía ATP para la respiración celular), RER (síntesis de proteínas que van a los lisosomas, membrana y partes externas), REL (síntesis de lípidos, glucogenólisis, detoxificación de drogas y sustancias nocivas), lisosoma (digestión de materia orgánica), vacuola (almacena sustancias como agua, nutrientes o desechos), membrana (protección, barrera selectiva y transporte para la célula), Golgi (recibe, empaca y destina lípidos y proteínas por medio de vesículas secretoras), peroxisoma (las enzimas rompen y eliminan moléculas de peróxido en el organismo), citoesqueleto (mantiene la forma, desplaza y organiza los organelos), ADN (contiene la información genética heredable, síntesis proteínas), ARN mensajero (transfiere el código genético del ADN desde el núcleo al citosol uniendo aminoácidos de una proteína), ARN transferencia (transporta los aminoácidos hacia los ribosomas para la síntesis de proteínas) y ARN ribosomal (ayuda a la formación de ribosomas).
Composición química de la célula animal
La composición química de la célula animal incluye ácidos nucleicos (0.5%), proteínas (10%), agua (85%), carbohidratos (10%), lípidos (2%) y minerales (2%).
¿Qué es la parte constructiva del metabolismo?
La parte constructiva del metabolismo forma moléculas complejas a partir de moléculas más sencillas. Requiere aporte de energía en forma de ATP, es endergónica, es reductiva y divergente, ya que a partir de pocas moléculas puede desarrollar grandes moléculas.
¿Qué es el Delta G en el contexto del metabolismo?
¿Qué es el Delta G en el contexto del metabolismo?
¿Qué es el ATP y cuál es su función en la célula?
El Adenosín Trifosfato (ATP) es un nucleótido compuesto por tres fosfatos, una base nitrogenada adenina y un azúcar ribosa. Su función es proporcionar la energía necesaria a la célula mediante la hidrólisis del ATP para que la célula pueda realizar los procesos celulares. Es una molécula endergónica y no espontánea.
¿Cómo se obtiene el ATP en la célula y cuáles son las formas de obtención?
El ATP se puede obtener en la célula mediante la transferencia de grupos fosfato. Esto ocurre cuando el fosfato Pi se une al ADP en una reacción de acople, siempre y cuando la primera reacción tenga un delta G negativo para que la suma con la segunda reacción dé un delta G positivo de un delta G negativo. Otra forma de obtención es a través de la fosforilación oxidativa, que ocurre en la mitocondria y genera la mayor cantidad de ATP al activar la cadena transportadora de electrones.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos y cuáles son las clasificaciones principales?
Los aminoácidos se clasifican según su presencia en proteínas estándares o no estándares, su esencialidad en esenciales o no esenciales, y su polaridad en polares, apolares, ácidos y básicos. También se pueden clasificar por su acidez, carácter químico, punto isoeléctrico, entre otros criterios.
¿Cuál es la estructura primaria de las proteínas y qué la define?
La estructura primaria de las proteínas es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces covalentes llamados enlaces peptídicos. Esta secuencia determina la estructura tridimensional de la proteína, así como su función y tipo de interacción con otras moléculas.
¿Qué son las enzimas y qué función cumplen en los procesos bioquímicos?
Las enzimas son proteínas que catalizan procesos bioquímicos al disminuir la energía de activación necesaria para que ocurran las reacciones. Tienen un alto grado de especificidad tanto en sustrato como en productos, aumentan la velocidad de la reacción y son reguladas en su actividad.
¿Cuáles son los tipos de reacciones que catalizan las enzimas y cuáles son sus características principales?
Las enzimas catalizan diferentes tipos de reacciones, como las oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. Estas enzimas son eficientes, selectivas a sus sustratos, no se consumen ni se alteran en las reacciones, y trabajan en condiciones específicas de pH, temperatura y presión.
¿Qué es la catálisis enzimática y cómo afecta a las reacciones químicas?
La catálisis enzimática es un proceso en el cual las enzimas convierten sustratos en productos al disminuir la energía de activación de la reacción. Esto hace que la reacción sea más rápida o casi instantánea. Las enzimas no modifican el equilibrio de la reacción, pero permiten que se forme el producto en menos tiempo.
¿Cuáles son los mecanismos de regulación de las enzimas y cómo afectan su actividad?
Los mecanismos de regulación de las enzimas incluyen la compartimentación, la cantidad de enzima, la concentración de sustrato, la inhibición reversible por productos y la regulación alostérica. Estos mecanismos controlan la actividad enzimática para mantener el equilibrio y la eficiencia en las reacciones bioquímicas.
del sustrato Modificacin covalente
HORMONAS A la enzima se le une algo y genera enlaces covalentes comparte e regulado por las hormonas
Fosforilacin
Agregar un grupo fosfato
Desfosforilacin
Sacar el grupo fosfato
Cofactores Inorgnicos
Mg2 Mn2 Fe2 Cobre s elenio
Coenzimas
Vitaminas B3 B2 B1 B6
Apoenzima
Inactiva no tiene su cofactor
Holoenzima
Activa tiene su cofactor
Cintica enzimtica
Es la que estudia la velocidad de accin de la enzima
Ecuacin de Michaelis Menten
Km Concentracin de sustrato necesaria para llegar a la mitad de la velocidad mxima para que funcione ms eficiente Baja Km mayor afinidad Necesita poco sustrato para que la enzima catalice la reaccin Mayor Km menor afinidad Necesita gran cantidad de sustrato para que la enzima catalice la reaccin V mx Velocidad que alcanza la enzima cuando todos sus sitios activos se encuentran ocupados con sustrato
S
Concentracin de sustrato Velocidad de reaccin o actividad enzimtica Es el nmero de molculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo Mayor concentracin de sustrato mayor velocidad hasta que se satura Velocidad mxima A concentraciones de sustrato suficientemente elevadas los centros catalticos estn ocupados por l y por lo tanto la velocidad de reaccin alcanza un mximo
Representacin grfica Lineweaver y Burk
Se toma el inverso en ambos miembros de la ecuacin de Michaelis
Factores que afectan la velocidad de catlisis
Modulacin alostrica Concentracin de sustrato y enzima Activacin por protelisis Se les cortan los extremos para poder activarla Modificacin covalente Puede estar la enzima fosforilada o des fosforilada pH D ependiendo de este su carga puede variar todos tienen un p H ptimo a mayor pH la enzima se desnaturaliza Temperatura temperatura velocidad pero si aumenta mucho se desnaturaliza existe una temperatura ptima Presencia de inhibidores D isminuyen la act enzimtica segn donde actan se clasifican en Inhibidor irreversible R eaccionan con grupos qumicos y modifican la enzima covalentemente alteran la conformacin tridimensional del sitio activo DFP acetilcolinesterasa Inhibidor reversible competitivo Se unen de forma reversible a la enzima el sustrato y el inhibidor compiten por el sitio activo aumenta la concentracin de sustrato Km aumenta afinidad y no afecta la Vmax Inhibidor reversible no competitivo Se une a un sitio activo diferente no impide la fijacin del sustrato pero si la accin cataltica
Isoenzimas
Son enzimas que pueden ser distintas en forma en orden de secuencia pero catalizan la misma reaccin
METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
Catabolismo de carbohidratos lisis oxidacin y en productos hay molculas energticas Gliclisis Glucosa 2 piruvato aerbico y anaerbico que depende de O2 2ATP 2NADH CTE Glucogenlisis Glucgeno glucosa 1 P glucosa sangunea Fermentacin lctica anaerbica del piruvato Glucosa 2 Lactato 2 ATP Va de las pentosas fosfato ribosa y desoxir Glucosa 6P Pentosas fosfato NADPH Anabolismo de carbohidratos Gluconeognesis Intermediarios Ciclo de Krebs piruvato glucosa Glucogenognesis Glucosa 6P glucosa 1P Glucgeno Etapas de carbohidratos Macromolculas complejas almidn Precursores ms simples glucosa Inter conversin de monmeros y compuestos orgnicos ms sencillos glucosa piruvato acetilCoA Degradacin de intermediarios metablicos sencillos CO2 H2O Importancia Mayor fuente de energa del organismo Participan en el aporte de fibra a la dieta mantienen el microbiota Cumplen funciones estructurales y de proteccin P articipan en la lubricacin de uniones esquelticas Reconocimiento y adhesin de algunas clulas Formacin de molculas complejas glicolpidos glicoprotenas cidos nucleicos glicoesfingolpidos Monosacridos importantes Disacridos Sacarosa glucosa fructosa Lactosa galactosa glucosa Maltosa glucosa glucosa Polisacridos Unidos por enlaces glucosdicos Funciones de almacenamiento de energa y estructural Glucgeno Almidn Celulosa Digestin y absorcin 1 La digestin comienza en la boca con la enzima amilasa salival que degrada el almidn 2 Pasa por el esfago y luego en el estmago la amilasa salival es inactivada por pH 3 Contina en el intestino delgado con ayuda de la amilasa pancretica adems se libera la sacarasa maltasa lactasa 4 Luego pasan por la vena porta y se almacenan en el hgado los carbohidratos pueden ser destinados por el hematocito a diferentes rganos cerebro eritrocitos plaquetas leucocitos y msculo tejido adiposo y riones glucosa Es la fuente primaria de sntesis de energa Forma parte de los polmeros estructurales como la celulosa De almacenamiento como almidn y glucgeno galactosa Se encuentra en clulas vegetales Galactosa glucosa lactosa En el hgado se convierte en glucosa Forma parte de glucolpidos y glucoprotenas en las membranas Fructosa Levulosa Se metaboliza y almacena en el hgado como glucgeno Forma parte de la sacarosa Posee mayor poder endulzante que la glucosa Ribosa Forma parte de las molculas de ARN y ATP Desoxirribosa Forma parte del ADN Entrada de glucosa a la clula Difusin facilitada GLUTS generalmente el 1 es un tipo de transporte a favor de gradiente de concentracin y requiere de una protena transportadora se utiliza cuando hay mayor concentracin de glucosa fuera de la clula Cotransportador de sodioglucosa SGLT mecanismo de transporte cuando existe una mayor concentracin de glucosa dentro de la clula es contra el gradiente y requiere energa el sodio ingresa y le da la energa a la glucosa para poder entrar Luego se fosforila en el carbono 6 para evitar que salga ya que los GLUTS no sacan especies fosforiladas y para mantener un gradiente asi poder meter ms glucosa a la clula Esta glucosa 6P puede tomar 4 destinos dentro de la clula Sntesis de polmeros estructural o glicoprotenas Almacenamiento Glucgeno hgado y musculo Oxidacin va glicolisis 2 piruvato Oxidacin va de pentosas fosfatos ribosa 5 fosfato PPT 7 METABOLISMO DE CH GLICLISIS Va catablica degradacin Ocurre en el citosol en todas las clulas Glucosa se oxida generando 2 piruvatos Proporciona energa y otros productos intermedios para otras vas nica fuente de energa Tiene 10 reacciones por lo que tiene 10 enzimas especficas dentro de ellas 3 son regulables e irreversibles Primera reaccin Hexoquinasas o glucoquinasa hgado o pncreas Tercera reaccin Fosfofructoquinasa 1 o PFK1 Dcima reaccin Piruvato quinasa Productos principales 2 piruvatos 2 ATP 2 NADH Es activa por la insulina a e inhibida por el glucagn ATP Energa para que se realicen diversas reacciones NADH Agente reductor activando la cadena transportadora de electrones para obtener ATP en la fosforilacin oxidativa Piruvatos Pueden tomar la va aerbica o anaerbica Etapas Son 10 reacciones sucesivos y se divide en 2 Fase preparatoria Utiliza 2 ATP DG Las reacciones 1 y 3 son regulables el ATP se hidroliza en cada una de estas reacciones se utiliza un ATP Se van a generar 2 molculas de gliceraldehido 3 fosfato Fase de obtencin de energa Forma 4 ATP neto son 2 y 2 NADH y es de la 6 a la 10 Sntesis de ATP Fosforilacin a nivel de sustrato Formacin de ATP mediante una transferencia de un grupo fosfato al ADP no requiere oxgeno etapa 7 y 10 La enzima que cataliza la reaccin es una quinasa o kinasa Fosforilacin oxidativa Requiere oxgeno y es el mecanismo ms importante para la sntesis de ATP implica la oxidacin de NADH y FADH2 mediante la cadena transportadora de electrones Pasos regulatorios importantes 1 HEXOQUINASA O GLUCOQUINASA La hexoquinasa toma la glucosa con la cual tiene gran afinidad con poquita puede colocarle el fosfato que lo saca de la hidrlisis del ATP y realiza la transferencia del grupo fosfato y lo coloca en el carbono 6 de la glucosa obteniendo glucosa 6 fosfato Tiene una baja Km ya que funciona con pocas concentraciones Puede inhibir alostricamente por su producto Activador Hormona insulina La enzima es ms activa cuando la glicemia est baja EJEMPLO DE ISOENZIMAS Glucoquinasa Es especfica para la D Glucosa Baja afinidad por lo tanto alta Km10 Mm En el hgado se conoce como glucoquinasa es activada por altas concentraciones de glucosa y por la insulina es una enzima de baja afinidad es decir tiene una alta Km10mM Es un enzima que se activa con una comida rica en CH evitando una hiperglicemia Hexoquinasa Fosforila D Glucosa D Manosa y D Fructosa Alta afinidad por lo tanto baja Km01 mM 3 FOSFOFRUCTOQUINASA I o PFK 1 Sustrato R uctosa 6 fosfato Controla la velocidad Regulador alostrico Fructosa 26 difosfato y alto nivel de ATP La PFK1 le agrega otro fosfato al carbono este fosfato es obtenido de la hidrlisis del ATP Producto Es la fructosa 16 difosfato Esta se regula de dos formas A Se
¿Qué sucede con el piruvato en la respiración aeróbica?
El piruvato entra en la mitocondria y se descarboxila, generando Acetil CoA para continuar con la respiración y obtener ATP, dependiendo de la concentración de oxígeno disponible.
¿Qué ocurre en ausencia de mitocondrias o bajo niveles de oxígeno en la fermentación lática?
El piruvato se transforma en lactato, utilizando NADH a nivel muscular. El lactato se envía a la sangre, llega al hígado y se realiza la gluconeogénesis para generar glucosa que se dirige al músculo para glicólisis, produciendo 2 ATP y NADH.
¿En qué consiste la fermentación homoláctica?
Es la fermentación que ocurre en células que no tienen mitocondrias, como glóbulos rojos y células musculares con insuficiente oxígeno. La enzima Láctico deshidrogenasa cataliza la transformación de piruvato a lactato, utilizando la coenzima NADH.
¿Qué sucede en el ciclo de Cori durante condiciones de hipoxia?
Se intercambia lactato y glucosa entre el hígado y el músculo para mantener la producción de ATP por glicólisis en el músculo durante el ejercicio.
¿Cuál es el aceptor final de electrones en la respiración aeróbica?
En la respiración aeróbica, el aceptor final de electrones es el oxígeno, que junto con la glucólisis, descarboxilación oxidativa del piruvato, y el ciclo de Krebs, contribuyen a la obtención de ATP.
¿Qué ocurre en la descarboxilación oxidativa del piruvato?
El piruvato se convierte en Acetil CoA en el compartimento de la matriz mitocondrial. Se produce una descarboxilación oxidativa donde pierde una molécula de CO2, se oxida formando ácido acético, y los electrones liberados son recogidos por el NAD para generar NADH.
¿Cuáles son las coenzimas necesarias para la acción de la Piruvato Deshidrogenasa?
La Piruvato Deshidrogenasa actúa en 5 pasos y requiere las coenzimas TTP (pirofosfato de tiamina B1), lipoato, CoA, NAD y FAD. La deficiencia de vitamina B1 puede causar Beriberi o síndrome de Wernicke.
¿Qué ocurre en el ciclo de Krebs y cuál es su función?
El ciclo de Krebs es una ruta metabólica cíclica que forma parte de la respiración celular en células aerobias. En él, se oxidan completamente los ácidos grasos, aminocidos, y se generan precursores para biomoléculas. Por cada vuelta del ciclo se producen AcetilCoA, NADH, FADH2, ATP y CO2.
¿Dónde ocurre la cadena transportadora de electrones y la fosforilación oxidativa?
La cadena transportadora de electrones y la fosforilación oxidativa ocurren en la mitocondria, a través de complejos proteicos que transfieren electrones de manera secuencial para generar ATP a partir de ADP.
¿Cuál es la función de la ubiquinona en la cadena transportadora de electrones?
La ubiquinona es una molécula hidrofóbica que transporta electrones desde los complejos I o II hacia el complejo III, generando agua, oxígeno y protones. Participa en la transferencia de electrones a lo largo de la cadena transportadora.
Transporte activo al interior de la mitocondria y se gasta 1 ATP por NADH.
El transporte activo al interior de la mitocondria requiere 1 ATP por NADH.
Balance final resulta en 36 ATP por glucosa y no 38 ATP.
El balance final del transporte de glucosa resulta en la producción de 36 ATP en lugar de 38 ATP.
Metabolismo de carbohidratos: Glucogenogénesis y Glucogenólisis.
El metabolismo de carbohidratos incluye los procesos de Glucogenogénesis y Glucogenólisis.
Destinos metabólicos de la glucosa: Glucógeno.
En los animales, la glucosa se almacena en forma de glucógeno en los gránulos como depósitos en el hígado y músculo, siendo un polisacárido ramificado en 14 y 16.
Requerimientos energéticos del músculo en relación al glucógeno.
El músculo tiene mayores requerimientos energéticos debido a la presencia de más glucógeno en comparación con otros tejidos.
Función del hígado en el metabolismo de carbohidratos.
El hígado tiene la función de mantener los niveles de glucosa en sangre a través de la Gluconeogénesis, que consiste en la síntesis de moléculas de glucógeno utilizando restos de glucosa.
Regulación de la Glucogenogénesis: Glucógeno sintasa.
La Glucogenogénesis se regula mediante la Glucógeno sintasa, la cual forma enlaces 1, y la enzima ramificante que forma enlaces 1.
Regulación hormonal de la Glucogenólisis: Insulina y Glucagón.
La insulina promueve la desfosforilación de la glucógeno sintasa, mientras que el glucagón activa la Glucogenólisis en hepatocitos y células musculares.
Principales enfermedades relacionadas al metabolismo del glucógeno: Enfermedad de Von Gierke.
La Enfermedad de Von Gierke se caracteriza por la incapacidad de liberar glucosa al torrente sanguíneo a partir de glucosa 6 fosfato, provocando hipoglucemia severa durante el ayuno.
Destinos de la vía de Pentosas Fosfato y Gluconeogénesis.
La vía de las Pentosas Fosfato ocurre en el citosol y se encarga de la oxidación de la glucosa para generar ribosa 5 fosfato y NADH, sin consumir ni generar ATP. La Gluconeogénesis sintetiza glucosa a partir de precursores no glucídicos.
Funciones de los lípidos en el organismo.
Los lípidos tienen funciones como fuente de almacenamiento de energía, componentes estructurales de membranas, coenzimas, transportadores de electrones, entre otros roles en el organismo.
Estructura de los ácidos grasos y diferencias entre saturados e insaturados.
Los ácidos grasos son cadenas hidrocarbonadas con un grupo carboxilo en un extremo, pudiendo ser saturados (con enlaces simples) o insaturados (con dobles enlaces). Los ácidos grasos insaturados son flexibles y se clasifican en monoinsaturados y poliinsaturados.
Función energética de los lípidos y oxidación de ácidos grasos.
Los lípidos son una importante reserva energética en forma de triglicéridos, que se oxidan en la matriz mitocondrial para generar AcetilCoA, NADH y FADH2, siendo una fuente de energía para el organismo.
Definición de acetil CoA.
El acetil CoA es una vía esencial para la obtención de energía en algunos organismos y tejidos.
Comparación entre los ácidos grasos y los carbohidratos en energía.
Los ácidos grasos proveen más del doble de energía que los carbohidratos.
¿Qué son los triglicéridos o grasas neutras?
Son una forma de almacenamiento de energía en adipocitos, constan de 1 molécula de glicerol y 3 ácidos grasos en enlace ester.
Características de los fosfolípidos.
Los fosfolípidos son anfipáticos y están formados por C, H, O, N, F y S. Son componentes presentes en membranas biológicas.
Función de las lipoproteínas.
Las lipoproteínas transportan lípidos por el organismo a través de la circulación. Existen 4 tipos: quilomicrones, VLDL, LDL y HDL.
Descripción del proceso de lipólisis.
La lipólisis es la degradación de los triglicéridos. Se promueve por hormonas como la glucagón, que favorece la degradación de los lípidos para obtener energía.
¿Qué son los cuerpos cetónicos?
Los cuerpos cetónicos son compuestos ácidos, solubles en agua, que se sintetizan en el hígado a partir de acetilCoA. Se generan en situaciones como hipoglucemia o ayuno para ser utilizados como fuente alternativa de energía.
Función de la cetogénesis en condiciones fisiológicas.
En ejercicio prolongado, la cetogénesis genera cuerpos cetónicos que son rápidamente utilizados para obtener energía. Se observan signos como cetoneremia y cetonuria.
Proceso de biosíntesis de ácidos grasos y colesterol.
La biosíntesis de ácidos grasos y colesterol se activa en dietas bajas en grasas y ricas en carbohidratos. La insulina promueve la síntesis de ácidos grasos que se almacenan en forma de triglicéridos.
¿Qué ocurre cuando los ácidos grasos poseen más de 16 carbonos en la célula?
Continúan elongándose en la mitocondria o en REL, obteniendo ácidos grasos de hasta 24 carbonos.
¿Qué regulaciones enzimáticas están involucradas en la síntesis de ácidos grasos a partir de acetil-CoA?
Regulación enzimática por citrato liasa de citrato a acetil-CoA, regulación por acetil-CoA carboxilasa de acetil-CoA a malonil-CoA, y regulación hormonal por insulina, glucagón y adrenalina.
¿Cuál es el efecto de la insulina en la síntesis de ácidos grasos?
La insulina activa el citrato liasa y la acetil-CoA carboxilasa, promoviendo la síntesis de ácidos grasos.
¿Qué función tiene el colesterol en el cuerpo?
El colesterol es un componente estructural esencial de membranas, precursor de corticosteroides, precursor de ácidos biliares, precursor de vitamina D, y constituyente principal de cálculos biliares.
¿Dónde se sintetizan los ácidos biliares a partir del colesterol?
Los ácidos biliares se sintetizan en el hígado a partir del colesterol.
¿Cuál es la enzima clave en la síntesis de colesterol a partir de acetil-CoA?
La enzima HMG CoA reductasa es clave en la síntesis de colesterol a partir de acetil-CoA.
¿Qué efecto tiene la insulina en la actividad de la HMG CoA reductasa?
La insulina desfosforila la enzima HMG CoA reductasa, activándola y aumentando la síntesis de colesterol.
¿Qué etapas componen el catabolismo de los lípidos en el cuerpo?
El catabolismo de lípidos incluye la lipólisis, la oxidación de ácidos grasos, la formación de cuerpos cetónicos, y la oxidación de cuerpos cetónicos.
¿Dónde ocurre la gluconeogénesis en la célula?
La gluconeogénesis ocurre en el citosol y mitocondria de la célula.
¿Qué función desempeñan los aminocidos en el organismo?
Los aminocidos son componentes esenciales de las proteínas, neurotransmisores, vasodilatadores, hormonas y participan en el metabolismo nitrogenado del cuerpo.
What is the role of GOTAST and GPTALT in the process of amino acid degradation?
GOTAST converts aspartate to oxaloacetate and acetoglutarate to glutamate. GPTALT converts alanine to pyruvate and acetoglutarate to glutamate. These enzymes are involved in oxidative deamination in the liver for amino acid degradation.
What are the main destinations for the degradation of amino acids in the body?
Amino acids can be degraded into Acetyl-CoA, Citric Acid Cycle intermediates, Acetoglutarate, Succinyl-CoA, and Fumarate. Some amino acids are converted to pyruvate, which is then transformed into oxaloacetate or glucose.
Explain the types of amino acids based on their destiny (Glucogenic, Ketogenic, Glucogenic and Ketogenic).
Glucogenic amino acids can be converted to Pyruvate or Citric Acid Cycle intermediates. Ketogenic amino acids lead to the production of Acetyl-CoA or Acetoacetyl-CoA. Glucogenic and ketogenic amino acids can be converted to Pyruvate or Citric Acid Cycle intermediates, as well as Acetyl-CoA or Acetoacetyl-CoA.
Describe the process of urea biosynthesis and its purpose.
Urea biosynthesis is the process that transforms ammonia into a less toxic molecule, urea, for elimination through urine. It aims to synthesize urea from NH4, CO2, and aspartate in the hepatocyte in the liver. This process involves 5 enzymes and requires a total of 3 ATP. Urea is then transported to the kidneys via the bloodstream and excreted in the urine.
What happens in the urea cycle in individuals with hepatic damage, and what are the consequences of a decreased urea cycle?
In individuals with hepatic damage, the urea cycle decreases, leading to the accumulation of ammonia, causing hepatic encephalopathy. The urea cycle aims to synthesize urea from NH4, CO2, and aspartate in the hepatocyte. This process involves 5 enzymes and requires a total of 3 moles of ATP. Once urea is produced, it is transported to the kidneys through the bloodstream for excretion via urine.
How is protein utilization affected during physical activity, and what hormonal regulation is involved?
During physical activity, in low carbohydrate or fatty acid consumption diets, energy can be obtained from proteins. Hormones regulate protein utilization, and after intense physical activity, protein synthesis, which was reduced during exercise, is activated. Protein degradation stimulates gluconeogenesis.
Explain the formation of tyrosine from phenylalanine and the conditions associated with metabolic defects in this process.
Excess phenylalanine, a toxic amino acid, is transformed into tyrosine. Genetic metabolic defects in the enzyme-coding gene can lead to a deficiency of tyrosine and increased blood phenylalanine levels. Phenylketonuric patients exhibit characteristics like light skin, blue eyes, and light hair due to low melanin synthesis. The urine of phenylketonuric patients excretes phenylpyruvate, phenyllactate, and phenylacetate, which can be toxic to the central nervous system, causing brain damage.
What is the role of the urea cycle in ammonia metabolism, and how does hyperammonemia occur in chronic hepatic failure?
The urea cycle transforms ammonia into urea for excretion, reducing its toxicity. Chronic hepatic failure can lead to hyperammonemia due to the failure of enzymes in the urea cycle, such as Carbamoyl Phosphate Synthetase 1 (Hiperammonemia I) and Ornithine Transcarbamylase (Hiperammonemia II), causing elevated ammonia levels in the blood, urine, cerebrospinal fluid, and liver. Hyperammonemia affects the brain first, leading to encephalopathies, which can be fatal if untreated.
What are the main functions of the liver in metabolism, and how does it contribute to alcohol metabolism and hepatic pathophysiology?
The liver plays key roles in energy metabolism, ketogenesis, protein synthesis (e.g., albumin), detoxification, and bile synthesis. In alcohol metabolism, the liver metabolizes ethanol using three enzymatic systems: Alcohol Dehydrogenases (ADH), Microsomal Ethanol-Oxidizing System (MEOS), and Catalase system. Excessive alcohol consumption can lead to hepatic pathologies like alcoholic liver disease, cirrhosis, and fatty liver. The liver is crucial in metabolizing alcohol and regulating its effects on the body.
Describe the metabolic pathways of carbohydrates, lipids, and amino acids, including catabolic and anabolic processes.
Carbohydrate metabolism involves processes like Glycogenolysis, Glycolysis, Pentose Phosphate Pathway, Gluconeogenesis, and the Citric Acid Cycle. Lipid metabolism includes Lipolysis, Fatty Acid Oxidation, Fatty Acid Synthesis, Triglyceride Synthesis, and Ketone Body Formation. Amino acid metabolism involves Catabolism of amino acids into keto acids and Acetyl-CoA, as well as Anabolism with amino acids derived from glycolysis and Pentose Phosphate Pathway. These metabolic pathways occur in the cytosol and mitochondria, contributing to energy production and biosynthesis.
Principal fuente de energía para el hígado
Los ácidos grasos
Función del hígado: Produce secreción biliar
Hepatocito
Función del hígado: Transforma los nutrientes de la dieta en compuestos energéticos y precursores
Hepatocito
Función del hígado: Exporta sus productos a través de la sangre
Hepatocito
Función endocrina del páncreas
Libera hormonas que regulan el metabolismo como la insulina y el glucagón
Función exocrina del páncreas
Libera el jugo pancreático y el bicarbonato para neutralizar el pH intestinal y activar enzimas para completar el proceso digestivo
Principal fuente de energía para el músculo esquelético durante alta actividad
Glucógeno y fosfocreatina
Combustibles utilizados por el músculo esquelético durante actividad moderada o reposo
Ácidos grasos, cuerpos cetónicos y glucosa
Principal rol del tejido adiposo blanco
Almacenamiento de energía en forma de triglicéridos
Principal fuente de energía para el tejido adiposo blanco
Ácidos grasos
Principal fuente de energía para el cerebro durante la dieta normal
Glucosa
Combustible utilizado por el cerebro durante el ayuno
Cuerpos cetónicos
Órgano que realiza la filtración del plasma sanguíneo
Riñones
Función de los riñones: Reabsorción de electrolitos, azúcares y aminoácidos desde el filtrado
Riñones
Principal fuente de energía para los riñones
Glucosa y ácidos grasos
Principales etapas del metabolismo: Etapa 1
Digestión de macromoléculas simples a precursores simples
Principales etapas del metabolismo: Etapa 2
Interconversión de monómeros y compuestos orgánicos más sencillos a piruvato y acetil CoA
Principales etapas del metabolismo: Etapa 3
Oxidación fina, degradación de intermediarios metabólicos simples a CO2, H2O y NH3
What is the condition characterized by a lack of energy, oxygen transport issues, and immature red blood cells?
Anemia
What is the severe deficiency that results in disruption of the DNA methylation cycle, neuropathies, and defects in neural tube closure like spina bifida?
Vitamin B12 deficiency
What are the functions of Vitamin B12 in the body?
Acts as a coenzyme, involved in the functioning of the nervous system, myelin production, red blood cell formation, protein and lipid metabolism, DNA and RNA synthesis, and conversion of homocysteine to methionine.
What are the symptoms of Vitamin B12 deficiency?
Macrocytic anemia, large red blood cells, neuropathy (tingling in hands and feet due to myelin deficit), atherosclerosis (associated with B12, folate, and vitamin B6 deficiency, mainly due to homocysteine accumulation).
What are the functions of calcium in the body?
Acts as a second messenger, involved in intracellular transduction cascades, synaptic transmission, release of neurotransmitters, muscle contraction, blood clotting, activation of coagulation factors, bone and dental structure formation, and regulation of blood calcium levels by parathyroid hormone, active vitamin D, and calcitonin.
What is osteoporosis and what can lead to it?
Osteoporosis is a disease characterized by decreased bone tissue, leading to fragile and weak bones. It can result from calcium deficiency.
What are the functions of phosphorus in the body?
Serves as an energy reservoir, forms part of ATP's structure, contributes to the structure of nucleotides (RNA and DNA), acts as a buffer in blood, forms part of cell membranes (phospholipids).
What are the main functions of sodium, chloride, and potassium in the body as electrolytes?
They are the main electrolytes that establish ionic gradients across cell membranes, maintain water balance, and neutralize positive and negative charges in proteins and other molecules.
What are electrolytes, and where are they found?
Electrolytes are substances containing free ions that conduct electricity. They are found in tissues and blood, and when dissolved, they dissociate into charged ions. Our bodies cannot synthesize them, and they help maintain acid-base balance.
What is the role of iron in the body?
Iron is an essential nutrient required for the synthesis of various proteins. It is a structural component of hemoglobin and myoglobin, necessary for oxygen transport in blood and muscles, and participates in oxidative phosphorylation. Excess iron can be toxic, promoting free radical reactions that damage proteins, lipids, and nucleic acids. It also participates in the citric acid cycle, collagen synthesis, and deficiency results in microcytic hypochromic anemia with small, pale red blood cells.
What are the consequences of sodium deficiency and excess in the body?
Sodium deficiency (hyponatremia) can cause confusion, nausea, vomiting, and in severe cases, seizures. Excess sodium (hypernatremia) can lead to kidney damage.
What are the effects of potassium deficiency and excess in the body?
Potassium deficiency (hypokalemia) results in muscle weakness, while excess potassium (hyperkalemia) causes abnormal muscle function and cardiac conduction abnormalities.
Scholarly Assistant's Insights
Study the molecular bases of life, chemical composition, living matter, characteristics of living systems and cells.
Biochemistry
Molecular Biology
Cell Biology
Metabolism
Enzyme Kinetics
+7 more
Ask Scholarly Assistant
Similar Pages
Login to Leave a Comment
Give your feedback, or leave a comment on a page to share your thoughts with the community.
Login