/
Biochemie Grundlagen Enzyme Regulation Stoffwechsel
Save to my account
Sign up
Biochemie Grundlagen Enzyme Regulation Stoffwechsel
Biochemie Grundlagen Enzyme Regulation Stoffwechsel
Study
1
Question
Wie unterscheiden sich Archaebakterien von Eubakterien und Eukaryoten hinsichtlich Sporen und Pathogenität?
Page 1
Answer
Archaebakterien haben keine Sporen und sind nicht humanpathogen.
2
Question
Was versteht man unter chemischer Kopplung von Reaktionen?
Page 1
Answer
Chemische Kopplung erlaubt den Ablauf endergoner Reaktionen durch Verknüpfung mit einer exergonen Reaktion, sodass die Gesamtreaktion energetisch günstig wird.
3
Question
Geben Sie ein Beispiel für chemische Kopplung von Reaktionen.
Page 1
Answer
\[ ext{Glucose + Pi} \to \text{Glucose-6-phosphat + H}_2\text{O}\] \[ ext{ATP + H}_2\text{O} \to \text{ADP + Pi}\] \[\text{Gesamt: Glucose + ATP} \to \text{ADP + Glucose-6-Phosphat}\]
4
Question
Was bewirkt die Aktivierungsenergie in biochemischen Reaktionen?
Page 1
Answer
Die Aktivierungsenergie ist die Energie, die benötigt wird, um eine chemische Reaktion zu starten, indem sie Bindungen schwächt oder überwindet und den Übergangszustand erreicht.
5
Question
Wie wirken Enzyme auf die Aktivierungsenergie?
Page 1
Answer
Enzyme setzen die Aktivierungsenergie stark herab, verändern aber nicht die freiwerdende Gesamtenergie.
6
Question
Warum sind Enzyme aus thermodynamischer Sicht effektive Biokatalysatoren?
Page 1
Answer
Enzyme senken die Aktivierungsenergie, werden nicht verbraucht, erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit bis zu 10^6-fach, sind spezifisch und stabilisieren den Übergangszustand.
7
Question
Was bewirkt ein Hammerhead-Ribozym?
Page 1
Answer
Ein Hammerhead-Ribozym ist eine katalytische RNA, die RNA-Moleküle sequenzspezifisch als Endonuklease spaltet, ohne Proteine.
8
Question
Nennen Sie die sechs Enzymklassen und ihre Funktionen.
Page 1
Answer
Oxidoreduktasen (Redox), Transferasen (Gruppenübertragung, z.B. Kinasen Phosphat), Hydrolasen (Wasser-Spaltung), Lyasen (Doppelbindungen), Isomerasen (Umordnung), Ligasen (ATP-abhängige Synthese). Mnemonic: O-T-H-L-I-L.
9
Question
Was bedeutet 'Induced Fit' im Zusammenhang mit Enzymen?
Page 1
Answer
Das aktive Zentrum ist flexibel und passt sich dem Substrat an, stabilisiert den Übergangszustand durch veränderte Enzymkonformation.
10
Question
Was beschreibt der Km-Wert eines Enzyms?
Page 2
Answer
Km ist die Michaelis-Konstante, die Substratkonzentration bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit; Maß für Affinität (niedriger Km = höhere Affinität), Dimension mol/L.
11
Question
Was ist der Kcat-Wert eines Enzyms?
Page 2
Answer
Kcat ist die Umsatzrate (Turnover-Number), Anzahl Substratmoleküle pro Sekunde pro aktives Zentrum; Dimension s^{-1}.
12
Question
Wie wird die katalytische Effizienz eines Enzyms beschrieben?
Page 2
Answer
Durch den Quotienten Kcat/Km; je höher Kcat und niedriger Km, desto effizienter.
13
Question
Wie verändert ein kompetitiver Inhibitor den Km-Wert?
Page 2
Answer
Km steigt, Vmax bleibt gleich; durch hohen Substratüberschuss aufhebbar.
14
Question
Wie wirkt ein nicht-kompetitiver Inhibitor auf Km und Vmax?
Page 2
Answer
Km unverändert, Vmax sinkt; bindet unabhängig vom Substrat.
15
Question
Welche Effekte hat ein unkompetitiver Inhibitor?
Page 2
Answer
Bindet nur an ES-Komplex, Km sinkt, Vmax sinkt.
16
Question
Wie wirkt ein allosterischer Inhibitor?
Page 2
Answer
Bindet an separater Stelle, erniedrigt Wechselzahl, nicht durch S aufhebbar.
17
Question
Was ist ein Beispiel für kovalente Katalyse?
Page 3
Answer
Serinproteasen wie Chymotrypsin, wo Ser-OH nukleophil die Peptidbindung angreift.
18
Question
Was versteht man unter katalytischer Triade?
Page 3
Answer
Zusammenwirken von Serin, Histidin und Aspartat im aktiven Zentrum, aktiviert Serin zu nukleophiler Gruppe.
19
Question
Nennen Sie die vier Reaktionsschritte der Metallionenkatalyse bei Carboanhydrase.
Page 3
Answer
1. Deprotonierung von Wasser (Zn^{2+}), 2. CO_2-Bindung, 3. Nukleophiler Angriff von OH^- auf CO_2, 4. Verdrängung von HCO_3^- durch Wasser.
20
Question
Welche kovalente Modifikation ist häufigste in Signalkaskaden?
Page 3
Answer
Phosphorylierung durch Kinasen unter ATP-Verbrauch.
21
Question
Nennen Sie Beispiele für kovalente Modifikationen und ihre Funktionen.
Page 3
Answer
Phosphorylierung (Glykogen-Phosphorylase, Glucosehomöostase), Acetylierung (Histone, DNA-Verpackung), Myristoylierung (Src, Signaling), ADP-Ribosylierung (RNA-Pol, Transkription), Ubiquitinierung (Cyclin, Zellzyklus).
22
Question
Wie können Proteine in Membranen verankert sein?
Page 3
Answer
Durch Transmembrandomänen, Lipidanker (z.B. Myristoylierung) oder periphere Bindung.
23
Question
Wie wird die Aktivität der Protease Chymotrypsin kontrolliert?
Page 3
Answer
Durch proteolytische Aktivierung aus Zymogen (Chymotrypsinogen); Spaltung bildet Oxyanionen-Tasche und stabilisiert Konformation.
24
Question
Woran erkennt man ein kooperatives Enzym?
Page 3
Answer
Allosterische Enzyme mit mehreren Untereinheiten, sigmoide Kurve, Effektoren modulieren Aktivität.
25
Question
Was ist k-Typ Regulation bei allosterischen Enzymen?
Page 4
Answer
Effektoren binden und beeinflussen Substratbindung, Km ändert sich, Vmax konstant.
26
Question
Was charakterisiert V-Typ Regulation?
Page 4
Answer
Effektoren beeinflussen katalytische Fähigkeit, Km konstant, Vmax ändert sich; sigmoide Kurve (R-State relaxed, T-State tense).
27
Question
Welche Second Messenger sind bei Signaltransduktion üblich?
Page 4
Answer
cAMP, Calcium, IP3, DAG.
28
Question
Nennen Sie Beispiele für Rezeptoren in der Signaltransduktion.
Page 4
Answer
7TM-Rezeptoren (sieben Transmembranhelices), heterotrimere G-Proteine, Rezeptorkinasen.
29
Question
Was ist die reaktive Gruppe des Coenzym A?
Page 4
Answer
Die Sulfhydrylgruppe (-SH) der ß-Mercaptoethylamin-Einheit für energiereiche Thioester (z.B. Acetyl-CoA).
30
Question
Welche universellen Energieträger und Carriermoleküle gibt es?
Page 4
Answer
ATP (Energie), NAD+/NADH (katabol e-), NADP+/NADPH (anabol e-), FAD/FADH2 (fest gebunden), CoA (Acylträger).